Главная / Учебники / Биология 10 класс / Параграф § 7 / ГДЗ § 7
| Глава: | Глава 3. Химическая организация клетки |
|---|---|
| Параграф: | § 7 - Белки. Состав и строение белков |
| Учебник: | Биология 10 класс - |
| Автор: | Александр Валентинович Теремов |
| Год: | 2025 |
| Издание: | 16-е идание, стереотипное |
Ответ:
Сходство: Все \( \alpha \)-аминокислоты, входящие в состав белков, имеют общую структуру: атом углерода (называемый \( \alpha \)-углеродом) связан с аминогруппой (\( -NH_{2} \)), карбоксильной группой (\( -COOH \)), атомом водорода (\( -H \)) и радикалом (\( -R \)).
Различия: Аминокислоты отличаются друг от друга строением своего радикала (\( R \)).
Уникальность свойств каждой аминокислоты определяется химической структурой её радикала (\( R \)), который может быть гидрофобным, гидрофильным, кислым или основным.
Ответ:
Пептидная связь (\( -CO-NH- \)) образуется в результате реакции конденсации (отщепления молекулы воды) между:
При этом гидроксильная группа (\( -OH \)) от карбоксильной группы и атом водорода (\( -H \)) от аминогруппы объединяются, образуя молекулу воды (\( H_{2}O \)), а оставшиеся атомы углерода и азота соединяются ковалентной связью.
Ответ:
Стабильность вторичной структуры (\( \alpha \)-спирали и \( \beta \)-структуры) обеспечивается многочисленными водородными связями, которые возникают между атомом кислорода карбонильной группы (\( -CO \)) и атомом водорода аминогруппы (\( -NH \)) в пептидном остове.
Вторичная структура является менее прочной, чем ковалентные связи (включая пептидные и дисульфидные), потому что водородные связи являются значительно более слабыми в сравнении с ковалентными. Однако благодаря их большому количеству, вторичная структура в целом обладает достаточной стабильностью.
Трипептид аланил-цистеинил-глицин состоит из трех аминокислотных остатков, соединенных двумя пептидными связями. Формула записывается в следующем порядке (от N-конца к C-концу):
1. Аланин (Ала): \( H_{2}N-CH(CH_{3})-CO- \)
2. Цистеин (Цис): \( -NH-CH(CH_{2}SH)-CO- \)
3. Глицин (Гли): \( -NH-CH_{2}-COOH \)
Полная структурная формула трипептида:
\( H_{2}N-CH(CH_{3})-CO-NH-CH(CH_{2}SH)-CO-NH-CH_{2}-COOH \)
Третичная структура — это уникальная пространственная конформация (глобула) всей полипептидной цепи, в которой она приобретает свою биологически активную форму.
Стабилизирующие связи и взаимодействия:
Наибольшей прочностью обладают ковалентные дисульфидные мостики, поскольку ковалентная связь требует значительно большей энергии для разрыва по сравнению с ионными, водородными связями или гидрофобными взаимодействиями.
Возможные варианты пентапептидов (примеры):
Нет, все эти пентапептиды не будут обладать одинаковыми свойствами и структурами.
Обоснование: Свойства и пространственная структура белка (вторичная, третичная и четвертичная) определяются его первичной структурой, то есть последовательностью аминокислотных остатков. Поскольку в приведенных примерах последовательность аминокислот (А, В, С) в цепи различна (например, А-В-С-А-В отличается от С-В-А-С-В), они будут иметь разные первичные структуры. Следовательно, они будут сворачиваться в разные пространственные формы, обладать разными биологическими функциями и, как следствие, разными свойствами.
Задали создать проект?
Создай с помощью ИИ за 5 минут
Список готовых проектов к текущему параграфу.
ВНИМАНИЕ: Представленные фрагменты из учебных материалов используются исключительно в научно-образовательных целях в объеме, оправданном поставленной целью.
Данное использование осуществляется в рамках, установленных законодательством об авторском праве (в частности, нормами о свободном использовании произведения для образовательных целей).
В соответствии с законодательством, автор и источник заимствования указаны для каждого используемого фрагмента.
