Краткое содержание: Параграф § 8 / Биология 10 класс

Свойства и пространственная структура белков

Бесчисленное разнообразие белков определяется числом и последовательностью аминокислотных остатков в полипептидной цепи, что, в свою очередь, определяет их пространственную структуру и важнейшие биологические функции. Благодаря уникальным особенностям своего строения, белки обладают широким спектром физических и химических свойств. В зависимости от аминокислотного состава, они могут иметь нейтральную, кислую или щелочную реакцию в водном растворе. Молекулы белков, несущие разные заряды, способны перемещаться в электрическом поле. В отношении воды существуют как совершенно нерастворимые (фибриллярные), так и хорошо растворимые (глобулярные) белки.

Денатурация и ренатурация

Белки могут быть как высокоустойчивыми, так и очень чувствительными к различным воздействующим факторам. Изменение естественной структуры белка и потеря его природных свойств под влиянием внешних факторов называется денатурацией. Степень денатурации может быть разной и процесс может быть как обратимым, так и необратимым. Необратимая денатурация возникает под воздействием сильных факторов. К факторам, вызывающим денатурацию, относятся: концентрированные растворы кислот и щелочей, соли тяжёлых металлов, высокие температуры, радиационное излучение. Эти факторы разрушают вторичную и третичную структуры белка, изменяют электрические заряды на его молекулах, что приводит к агрегации и свертыванию. Однако при температуре в диапазоне 40–50 °С денатурация, как правило, не происходит. Слабая денатурация, вызванная небольшим нагреванием или разбавленными растворами кислот и щелочей, является обратимой. Процесс, обратный денатурации, при котором денатурированный белок восстанавливает свои свойства и структуру, называется ренатурацией. Ренатурация возможна только в том случае, если не была нарушена первичная структура белка, поскольку именно она определяет его пространственные уровни организации.

Классификация и функции белков

Белки, состоящие только из полипептидных цепей, называются протеинами (или простыми белками). Примеры протеинов: альбумины (яичный, сывороточный), глобулины (антитела и фибриноген крови), основные белки гистоны, кератины, коллаген, фиброин. Белки, содержащие не только полипептидную цепь, но и некую небелковую часть (простетическую группу), называются протеидами (или сложными белками). Протеиды делятся на группы в зависимости от состава небелковой части:

• Хромопротеиды: содержат окрашенные небелковые компоненты, часто с ионами металлов (например, гемоглобин, хлорофилл).
• Гликопротеиды: состоят из белка и углеводов (например, муцин, муреин).
• Липопротеиды: представляют собой комплексы белков и липидных молекул (компоненты клеточных мембран).
• Металлопротеиды: содержат ионы металлов, непосредственно связанные с белком (например, ферменты, содержащие ионы марганца, цинка).
• Фосфопротеиды: содержат остаток фосфорной кислоты (например, казеин молока).
• Нуклеопротеиды: связаны с нуклеиновыми кислотами, являются компонентами наследственного аппарата вирусов.

По форме молекул белки делятся на глобулярные (шаровидные, растворимые в воде, например, ферменты, антитела) и фибриллярные (длинные нити, волокна, нерастворимые в воде, обладают высокой механической прочностью, например, коллаген, кератин).

Функции белков чрезвычайно разнообразны:

• Ферментативная (каталитическая): Ферменты – это биокатализаторы, ускоряющие химические реакции (например, пищеварительные ферменты, как пепсин желудочного сока).
• Структурная: Участвуют в формировании клеточных структур и тканей (например, коллаген, кератин).
• Двигательная (сократительная): Обеспечивают движение организма и его частей (например, актин и миозин в мышцах).
• Транспортная: Переносят вещества внутри клетки и организма (например, гемоглобин переносит кислород).
• Регуляторная: Регулируют обмен веществ и процессы в организме (например, гормон инсулин).
• Рецепторная: Белки-рецепторы воспринимают внешние сигналы (например, родопсин в сетчатке глаза).
• Защитная: Участвуют в защите организма от чужеродных агентов (например, антитела, интерферон, иммуноглобулины).
• Токсическая: Некоторые белки являются ядами (например, нейротоксины, блокирующие передачу нервных импульсов).
• Запасающая: Служат запасом питательных веществ (например, альбумин куриного яйца, казеин молока).
• Энергетическая: При окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Это функция выполняется в последнюю очередь, после использования углеводов и жиров.

Обнаружение белков

Для обнаружения белков в клетках и тканях используют цветные качественные реакции, такие как биуретовая реакция (появление фиолетового окрашивания в щелочной среде с сульфатом меди) и ксантопротеиновая реакция (появление жёлтого окрашивания при добавлении концентрированной азотной кислоты к белкам, содержащим ароматические аминокислоты).