Краткое содержание: Параграф §11 / Биология 10 класс

Механизм действия катализаторов и ферментов

Механизм действия химических катализаторов и биологических катализаторов, или ферментов, заключается в значительном ускорении протекания химических реакций, включая как прямые, так и обратные. Катализаторы не влияют на положение химического равновесия, но способствуют его более быстрому достижению. Состояние равновесия и направление реакции определяются значениями свободной энергии исходных веществ (субстратов) и конечных продуктов. Самопроизвольно протекают только те реакции, в результате которых свободная энергия уменьшается; они называются экзергоническими (с выделением энергии). Примеры включают распад сложных веществ, расщепление полимеров и окисление органических веществ. Ферменты, в отличие от неорганических катализаторов, также могут осуществлять эндергонические реакции, требующие поглощения энергии, при условии, что они «сопряжены» с экзергоническими, высвобождающими энергию. Суммарное изменение свободной энергии в двух сопряженных реакциях может быть отрицательным (выделение тепла). Часто источником энергии для ферментов служат макроэргические соединения, например, АТФ.

Ускорение протекания реакции катализаторами происходит за счет снижения необходимой энергии активации — энергетического барьера, который должен быть преодолен для начала превращения субстратов в продукты. Без катализаторов этот барьер может быть очень высоким, делая реакцию практически невозможной в нормальных условиях. Ферменты же способны снижать этот барьер настолько, что реакции, которые могут длиться годами, протекают за считанные секунды.

Свойства ферментов и их структура

Ферменты — это, как правило, белковые молекулы со сложной пространственной структурой. Их каталитическая активность определяется не всей молекулой, а специфическим участком, называемым активным центром. Механизм действия фермента основан на его связывании с молекулой субстрата (вещества, подвергающегося превращению) в активном центре. В результате образуется фермент-субстратный комплекс. В этом комплексе субстрат превращается в продукт реакции. После завершения реакции комплекс распадается, и фермент высвобождается в неизменном виде, готовый к новому циклу. Это позволяет ферменту работать многократно, как и любой катализатор.

Важной особенностью ферментов является их субстратная специфичность: каждый фермент обычно ускоряет только одну или группу очень похожих химических реакций. Это достигается благодаря строгому соответствию пространственной структуры активного центра фермента структуре субстрата. В процессе связывания субстрата с активным центром происходит взаимодействие его различных участков с функциональными группами аминокислотных радикалов фермента. Это взаимодействие может облегчать разрыв или образование химических связей в молекуле субстрата.

Многие ферменты, помимо аминокислотных радикалов, могут содержать небелковые соединения, называемые коферментами. Это могут быть ионы металлов (например, ионы железа или меди) или органические соединения (например, динуклеотиды НАД+ или ФАД). Коферменты принимают непосредственное участие в катализе. Многие водорастворимые витамины, особенно группы В, необходимы для синтеза коферментов. При денатурации белковой части фермента его каталитическая активность исчезает, поскольку разрушается структура активного центра.

Отличия ферментов от химических катализаторов и регуляция активности

Каталитическая активность ферментов чрезвычайно высока. Большинство ферментов ускоряют реакции в 10 в 9-й – 10 в 10-й степени раз, в то время как неорганические катализаторы ускоряют их лишь в десятки или сотни раз. Еще одно ключевое отличие ферментов от неорганических катализаторов — это возможность регуляции их активности. Активность ферментов может регулироваться низкомолекулярными соединениями, связывающимися в специальных центрах, а также взаимодействием с белковыми активаторами или белковыми-ингибиторами. Это позволяет клетке ускорять или замедлять протекание катализируемых ими реакций в зависимости от текущих потребностей организма. Ферментативные процессы протекают в узких пределах изменения температуры и давления, в отличие от реакций с участием неорганических катализаторов (никель, платина), которые обычно требуют высоких температур и давлений. Это связано с белковой природой ферментов, которая легко разрушается при значительных отклонениях от нормальных условий.

Регуляция активности ферментов часто осуществляется с помощью фосфорилирования (присоединения остатка фосфорной кислоты) некоторых аминокислотных остатков специальными ферментами протеинкиназами. Это позволяет «включать» или «выключать» ферменты, запуская или блокируя биохимические процессы. Регуляция с помощью фосфорилирования позволяет точно «подстраивать» скорость процессов под потребности клетки без необходимости синтеза или разрушения молекул фермента.