Краткое содержание: Параграф §9 / Биология 10 класс

Роль белков в клетке и их состав

Белки — это одни из наиболее важных органических полимеров в клетке, составляющие значительную долю её сухой массы. Они являются полимерами, построенными из ковалентно связанных между собой мономеров — аминокислот. Все молекулы аминокислот имеют общее строение: у них есть аминогруппа (—NH₂) и карбоксильная группа (—COOH), присоединенные к одному и тому же атому углерода. Различной является боковая часть молекулы, называемая радикалом (R), который определяет индивидуальные свойства каждой аминокислоты. В состав белков живых организмов входит 20 различных аминокислот. Радикалы аминокислот могут быть заряжены (положительно или отрицательно), содержать ароматические кольца, гидроксильные (—OH) или гидрофобные группы, что определяет многообразие свойств белков.

Незаменимые аминокислоты

Животные, включая человека, в процессе эволюции утратили способность синтезировать все 20 аминокислот, поэтому некоторые из них (называемые незаменимыми аминокислотами) должны поступать в организм с пищей. Примерами незаменимых аминокислот являются валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, а также для детей — аргинин и гистидин.

Образование полипептидных цепей и первичная структура

Аминокислоты последовательно соединяются друг с другом, образуя длинные неразветвленные цепи — полипептиды. Это происходит при взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой, сопровождающемся отщеплением молекулы воды и образованием пептидной связи. Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи представляет собой первичную структуру белка. Именно эта последовательность, которая задается генами, определяет все дальнейшие уровни организации белковой молекулы и её функции.

Вторичная структура белков

Благодаря возможности вращения вокруг связей полипептидная цепь может принимать различные пространственные формы — конформации. Вторичная структура белка формируется путем свертывания полипептидной цепи и стабилизируется регулярными водородными связями между NH- и CO-группами, расположенными в разных участках цепи. Наиболее распространенными типами вторичной структуры являются:

• Альфа-спираль: спиральная структура, стабилизированная водородными связями между витками.
• Бета-складчатый слой: структура, образованная двумя или более параллельными участками цепи, соединёнными водородными связями.

Третичная и четвертичная структуры

Дальнейшая пространственная укладка вторичной структуры формирует третичную структуру — трехмерную глобулу. Эта структура стабилизируется различными типами взаимодействий между боковыми радикалами (R-группами) аминокислотных остатков:

• Гидрофобные взаимодействия: сближение гидрофобных радикалов внутрь глобулы.
• Ионные и водородные связи.
• Ковалентные дисульфидные мостики (S—S-связи): образуются между остатками аминокислоты цистеина.

Белки могут быть глобулярными (имеют плотную, шарообразную форму, например, гемоглобин, ферменты) или фибриллярными (имеют вытянутую нитевидную форму, например, кератин, коллаген, фиброин паутины). Фибриллярные белки, как правило, очень прочные. Если белок состоит из нескольких полипептидных цепей, формируется четвертичная структура. Например, гемоглобин является олигомерным белком, состоящим из четырёх полипептидных цепей.

Денатурация и ренатурация

Белковые молекулы способны выполнять свои функции только при сохранении своей нативной пространственной структуры. Нарушение этой структуры под воздействием экстремальных факторов (таких как повышение температуры, изменение pH или давления) называется денатурацией. При денатурации разрываются связи, стабилизирующие четвертичную, третичную и вторичную структуры, и полипептидная цепь принимает случайную, нефункциональную форму (гломерулы). Важно, что при денатурации пептидные связи, формирующие первичную структуру, не рвутся. В некоторых случаях, если денатурация не зашла слишком далеко и сохранилась вторичная структура, возможен процесс восстановления нативной структуры, называемый ренатурацией. В этом процессе помогают особые белки — шапероны (или белки теплового шока), которые связываются с денатурированными участками и способствуют восстановлению правильной укладки белка. Шапероны также необходимы для нормальной укладки белка в процессе его синтеза.